Giáo án Chuyên đề môn Sinh học Lớp 10 - Sinh học tế bào-Protein - Ths Bùi Thị Thu Thủy

 SINH HỌC TẾ BÀO – PROTEIN
 Ths Bùi Thị Thu Thủy
I.Cấu trúc hóa học của Protein:
- Là thành phần cấu trúc bắt buộc của tế bào, được cấu tạo từ các nguyên tố: 
C,H,O,N,P, S 
- Là đại phân tử cấu tạo theo nguyên tắc đại phân tử và đa phân gồm nhiều đơn phân là 
các acid amin. Có 20 loại acid amin khác nhau cấu tạo nên vô số các protein khác nhau 
về thành phần, số lượng, và trình tự các acid amin, đảm bảo tính đa dạng và đặc thù của 
từng loại protein.
- Cấu tạo mỗi đơn phân gồm 3 thành phần chính: Nhóm COOH, nhóm NH 2 và gốc R 
liên kết với cacbon trung tâm (Cả COOH và NH2 , cả một nguyên tử H2 đều liên kết với 
C - C này gọi là C alpha). Sự khác nhau về thành phần cấu trúc của nhóm R chia 20 
loại aicd amin làm 4 nhóm: Acid, bazo, phân cực, không phân cực.
* Liên kết peptide
 Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α –
carboxyl của một acid amine này với nhóm α- amin của một acid amine khác, loại đi 1 
phân tử nước. Do cách liên kết giữa các acid amine để tạo thành chuỗi polipeptide, 
trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-.Phân tử protein được 
cấu tạo từ 20 L-α-acid amine các amid tương ứng. Mạch bên của các acid amine không 
tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên ngoài mạch polipeptide.
 Theo Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) nhóm peptide (–CO-
NH-CH- ) là phẳng và “cứng”.H2 của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O 2 của 
nhóm carboxyl. Paulin và Cori đã xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết 
đơn (1,46 A0), trong liên kết đôi –C=N-, khoảng cách này là 1,27 A0. Do liên kết 
peptide “cứng”, không có sự tự do quay xung quanh liên kết này, mà khả năng quay tự 
do xung quanh các liên kết nối nhóm peptide với các carbon xung quanh (giữa C và Cα, 
giữa N và Cα) là rất lớn, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn.
II. Cấu trúc không gian của Protein
1. Cấu trúc bậc một: 
 Từ các acid amin, nhờ liên kết peptid tạo 
nên chuỗi polypeptid. Trong thực tế không phải 
mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I. Nhiều 
chuỗi polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế 
bào mà không tạo nên phân tử protein. Những 
chuỗi polypeptid có trật tự acid amin xác định thì 
mới hình thành phân tử protein. Phân tử protein ở 
bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành 
nên các trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu 
trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần acid 
amin, trật tự các acid amin trong chuỗi.
 Trong tế bào protein thường tồn tại ở các 
bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid 
 1 a. Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm 
peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần 
bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên 
(nhóm R) của các gốc acid amine quay ra 
phía ngoài. mỗi aa được tạo bởi 3 
nucleotit.
- Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu 
nhờ liên kết hidro. Liên kết hidro được 
tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1 
liên kết peptide với nhóm –NH của liên 
kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 
gốc acid amine) trên cùng một mạch 
polipeptide
Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –
CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hidro với 2 
nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết hidro 
được tạo thành với số lượng tối đa, bảo 
đảm độ bền vững của cấu trúc α. Hình 3: Ví dụ cấu trúc xoắn alpha. A: mô 
 Theo mô hình của Paulin và Cori, hình giản lược, B: mô hình phân tử, C: nhìn 
trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc acid từ đỉnh, D: mô hình không gian
amine kế tiếp nhau có khoảng cách dọc 
thep trục xoắn là 1,5A 0 và góc quay 1000, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc acid amine có chiều 
cao tương ứng là 5,4 A0.
 Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ) hoặc 
xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải.
Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố: thành phần và 
trình tự sắp xếp của các acid amine trong mạch polipeptide, pH môi trường, Đến nay 
người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định 
được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc acid 
amine tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein.Tỉ 
lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau là khác nhau:trong hemoglobin và 
mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu như không có xoắn α, chỉ có một 
phần xoắn rất ngắn ở đầu C. Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt 
phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để 
xác định % xoắn trong phân tử protein.
b. Cấu trúc phiến gấp β 
 Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số 
điểm như sau:
+ Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không cuộn 
xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc acid amine kề nhau là 3,5A0.
 3 protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp 
với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein 
của hệ thống đông máu... thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm 
hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.
4. Cấu trúc bậc bốn
 Phân tử protein có cấu trúc bậc IV là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều 
tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh. Một số protein có xu hướng kết hợp 
lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến 
đổi về hoạt tính sinh học, có thể phân li thuận nghịch thành các tiểu phần đơn vị. Khi 
phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc có thể mất hoàn toàn. Rất nhiều 
trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học. 
- Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần 
β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân 
tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù 
gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử 
hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.
- Enzym glycogen phosphorylase (gan, cơ) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành 
glucose. Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời 
nhau).Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành 
tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai 
dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có 
thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer. Sự hình thành 
cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.
III. Tính chất cơ bản của protein
1. Tính kỵ nước của protein
 Do các gốc kỵ nước của các acid amin(aa) trong chuỗi polipectit của protein hướng 
ra ngoài các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước. tính chất kỵ nước có thể giải 
thích như sau: do các gốc aa có chứa các gốc R- không phân cực nên nó không có khả 
năng tác dụng với nước. Có 7aa không phân cực :glysin, alanin, valin, pronin, 
methionin, lơxin, isoloxin chúng không tác dụng với nước. Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng 
rất nhiều đến tính tan của protein. Chẳng hạn khi 7aa liên kết peptit với nhau, trong đó 
có 3aa không phân cực( kỵ nước ) nếu như các aa này cùng nằm ở 1 đầu thì tính tan sẽ 
giảm so với khi các aa này đứng xen kẽ nhau trong liên kết đó.
2. Tính chất của dung dịch keo
 Khi hoà tan protein thành dung dịch keo thì nó không đi qua màng bán thấm.Hai 
yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo: Sự tích điện cùng dấu của các protein và lớp 
vỏ hidrat bao quanh phân tử protein. Có 2 dạng kết tủa: 
Kết tủa thuận nghịch: sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể trở 
lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu.
Kết tủa không thuận nghịch: sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein không 
trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa.
3. Sự biến tính
 5 Nhóm chức có thể hoạt động như 1 base bị thay bằng nhóm có thể hoạt động như 1 acid, làm tăng các 
tính chất acid của phân tử. Hình dạng này của phân tử cũng có thể thay đổi, làm thay đổi các phân tử 
mà nó tương tác với.
3. Giả sử bạn ăn đậu xanh. Những phản ứng nào phải xảy ra để cho các amino acid của đậu 
chuyển hóa thành pr trong cơ thể bạn?
- Các protein của đậu xanh được giải phóng ra trong các phản ứng thủy phân tạo nên các amino axit.
- Các amino axit được kết hợp bằng các phản ứng khử nước.
4- Tại sao Pr biến tính không hoạt động chức năng bình thường nữa?
- Những phần tử nào của chuỗi polypeptit tham gia vào các liên kết tạo và duy trì cấu trúc bậc hai? 
Những phần nào tham gia vào cấu trúc bậc ba?
- Nếu thông tin di truyền làm thay đổi cấu trúc bậc 1 thì nó có thể phá hủy chức năng pr ntn?
- Chức năng của pr là hệ quả của hình dạng đặc trưng của nó, hình dạng đó mất đi khi pr bị biến tính.
- Cấu trúc bậc 2 có sự tham gia của các LK H 2 giữa các nguyên tử của bộ khung của chuỗi polipeptit. 
Cấu trúc bậc ba có sự tham gia liên kết của cácliên kết giữa các nhóm R của các tiểu đơn vị amino 
acid: 
- Cấu trúc bậc 1 hay trình tự các amino acid tác động đến cấu trúc bậc hai. Cấu trúc bậc 2 tác động đến 
cấu trúc bậc 3, Cấu trúc bậc 3 tác động đến cấu trúc bậc 4 . Tóm lại trình tự các amino acid tác động 
đến hình dạng pr. Vì c/n của pr phụ thuộc vào hình dạng của nó nên sự thay đổi cấu trúc bậc 1 có thể 
phá hủy chức năng của pr
5. Glycine có cấu trúc như trong công thức sau, là một gốc amino acid mang tính bảo thủ cao trong 
 O
 H2N CH C OH
 H
tiến hóa protein. Hãy giải thích tại sao? 
- Gốc R của glycine là H, nhỏ bé nhất trong mọi gốc R của các amino acid. Do đó theo lý thuyết tiến 
hóa nó phải sinh ra trước và bảo thủ, sau đó mới sinh ra các amino acid tiếp theo. 
6. Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng 
khác nhau về nhiều đặc tính, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu? 
– Trình tự các axit amin trên chuỗi pôlipeptit sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi 
pôlipeptit, từ đó tạo nên hình dạng không gian 3 chiều của prôtêin và do đó quyết định tính chất cũng 
như vai trò của prôtêin. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi 
cấu trúc và tính chất của prôtêin. Số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi 
pôlipeptit quyết định tính đa dạng và đặc thù của prôtêin.
– Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn mặc dù đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng 
khác nhau về nhiều đặc tính là do chúng khác nhau về số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các 
axit amin trên chuỗi pôlipeptit.
7. Protein của màng sinh chất có những vai trò gì trong hoạt động sống của tế bào ? 
Các chức năng protein màng: 
- Kênh vận chuyển các chất theo cơ chế thụ động hoặc theo cơ chế tích cực.
- Protein thụ thể thu nhận thông tin cho tế bào
- Protein" Dấu chuẩn". Tạo thành phức hợp glycoprotein đặc trưng cho từng loại tế bào, để tế bào 
nhận biết nhau.
- TB vi khuẩn: Enzym hô hấp thực hiện quá trình hô hấp tế bào 
 7 nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C mà prôtêin của chúng lại không bị hỏng do prôtêin của các loại 
sinh vật này có cấu trúc đặc biệt nên không bị biến tính khi ở nhiệt độ cao.
15. Tại sao khi ta đun nóng nước lọc cua thì prôtêin của cua lại đóng thành từng mảng?
– Trong môi trường nước của tế bào, prôtêin thường quay các phần kị nước vào bên trong và bộc lộ 
phần ưa nước ra bên ngoài. Ở nhiệt độ cao, các phân tử chuyển động hỗn loạn làm cho các phần kị 
nước ở bên trong bộc lộ ra ngoài, nhưng do bản chất kị nước nên các phần kị nước của phân tử này 
ngay lập tức lại liên kết với phần kị nước của phân tử khác làm cho các phân tử nọ kết dính với phân 
tử kia. Do vậy, prôtêin bị vón cục và đóng thành từng mảng nổi trên mặt nước canh.
16. Tại sao chúng ta lại cần ăn prôtêin từ các nguồn thực phẩm khác nhau?
– Các prôtêin khác nhau từ thức ăn sẽ được tiêu hoá nhờ các enzim tiêu hoá và sẽ bị thuỷ phân thành 
các axit amin không có tính đặc thù và sẽ được hấp thụ qua ruột vào máu và được chuyển đến tế bào 
để tạo thành prôtêin đặc thù cho cơ thể chúng ta. Nếu prôtêin nào đó không được tiêu hoá xâm nhập 
vào máu sẽ là tác nhân lạ và gây phản ứng dị ứng (nhiều người bị dị ứng với thức ăn như tôm, cua, ba 
ba, trường hợp cấy ghép mô lạ gây phản ứng bong miếng ghép)
– Chế độ dinh dưỡng các axit amin không thay thế (cơ thể không tự tổng hợp được phải lấy từ thức ăn 
hàng ngày) do đó để phòng tránh suy dinh dưỡng (nhất là đối với trẻ em) nhất thiết là phải cung cấp 
đầy đủ lượng axit amin không thay thế (như trứng, sữa, thịt các loại).
17. Nêu chức năng của prôtêin?
 – Prôtêin là thành phần không thể thiếu được của mọi cơ thể sống. Cấu trúc của prôtêin quy định chức 
năng sinh học của nó. Prôtêin có cấu trúc và chức năng sinh học đa dạng nhất trong số các hợp chất 
hữu cơ có trong tế bào. 
– Prôtêin có một số chức năng chính sau:
+ Cấu tạo nên tế bào và cơ thể. Chúng đóng vai trò cốt lõi trong cấu trúc của nhân, của mọi bào quan, 
đặc biệt là hệ màng sinh học có tính chọn lọc cao. Ví dụ: côlagen tham gia cấu tạo nên các mô liên kết, 
histon tham gia cấu trúc nhiễm sắc thể....
+ Vận chuyển các chất. Một số prôtêin có vai trò như những “xe tải” vận chuyển các chất trong cơ thể. 
Ví dụ: hêmôglôbin...
+ Bảo vệ cơ thể. Ví dụ: các kháng thể (có bản chất là prôtêin) có chức năng bảo vệ cơ thể chống lại 
các tác nhân gây bệnh...
+ Thu nhận thông tin. Ví dụ: các thụ thể trong tế bào...
+ Xúc tác cho các phản ứng sinh hóa. Ví dụ: các enzim (có bản chất là prôtêin) đóng vai trò xúc tác 
cho các phản ứng sinh học...
+ Điều hoà quá trình trao đổi chất. Các hoocmôn - phần lớn là prôtêin – có chức năng điều hoà quá 
trình trao đổi chất trong tế bào và trong cơ thể. Ví dụ: insulin điều hoà lượng đường trong máu...
+ Vận động. Nhiều loại prôtêin tham gia vào chức năng vận động của tế bào và cơ thể. Ví dụ: miozin 
trong cơ, các prôtêin cấu tạo nên đuôi tinh trùng...
+ Dự trữ. Lúc thiếu hụt cacbohiđrat và lipit, tế bào có thể phân giải prôtêin dự trữ cung cấp năng lượng 
cho tế bào và cơ thể hoạt động. Ví dụ: albumin, cazêin, prôtêin dự trữ trong các hạt của cây
– Sự đa dạng của cơ thể sống do tính đặc thù và tính đa dạng của prôtêin quyết định.
18. Nêu điểm khác nhau chính trong các bậc cấu trúc của prôtêin?
Người ta phân biệt 4 bậc cấu trúc của prôtêin:
– Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi pôlipeptit. Cấu 
trúc bậc một của prôtêin thực chất là trình tự sắp xếp đặc thù của các loại axit amin trên chuỗi 
pôlipeptit. Cấu trúc bậc một thể hiện tính đa dạng và đặc thù của prôtêin qua số lượng, thành phần và 
trình tự sắp xếp của các axit amin.
– Cấu trúc bậc hai: Chuỗi pôlipeptit co xoắn α hoặc gấp nếp β tạo nên nhờ các liên kết hiđrô giữa các 
axit amin trong chuỗi với nhau tạo nên cấu trúc bậc 2.
– Cấu trúc bậc ba: là hình dạng của phân tử prôtêin trong không gian 3 chiều, do xoắn bậc 2 cuộn xếp 
theo kiểu đặc trưng cho mỗi loại prôtêin, tạo nên khối hình cầu).
 9